来自蜜蜂（Apis cerana）毒液的丝氨酸蛋白酶抑制剂的抗纤维蛋白溶解和抗微生物活性。
摘要来源：Comp Biochem Physiol C Toxicol Pharmacol。 2017 年 9 月 14 日；201:11-18。 Epub 2017 年 9 月 14 日。PMID：28917645
摘要作者：Jie Yang、Kwang Sik Lee、Bo Yeon Kim、Yong Soo Choi、Hyung Joo尹，贾景明，Byung Rae Jin
文章来源：杨杰
摘要：蜂毒中含有多种肽成分，其中包括低分子蛋白酶抑制剂。虽然从蜜蜂 (Apis mellifera) 毒液中鉴定出含有类似胰蛋白酶抑制剂的富含半胱氨酸结构域的假定低分子量丝氨酸蛋白酶抑制剂 Api m 6，但尚未阐明该抑制剂的抗纤溶或抗微生物作用。在这项研究中，我们鉴定了一种亚洲蜜蜂（A. cerana）毒液丝氨酸蛋白酶抑制剂（AcVSPI) 被证明可作为微生物丝氨酸蛋白酶抑制剂和纤溶酶抑制剂。人们发现 AcVSPI 由类似胰蛋白酶抑制剂的结构域组成，具有 10 个半胱氨酸残基。有趣的是，AcVSPI 肽序列与假定的低分子量丝氨酸蛋白酶抑制剂 Api m 6 表现出高度相似性，这表明 AcVSPI 是一种过敏原 Api m 6 样肽。重组 AcVSPI 在杆状病毒感染的昆虫细胞中表达，并且它表现出对胰蛋白酶的抑制活性，但对胰凝乳蛋白酶没有抑制活性。此外，AcVSPI 对纤溶酶和微生物丝氨酸蛋白酶具有抑制作用；然而，它对凝血酶或弹性蛋白酶没有任何可检测到的抑制作用。与这些抑制作用一致，AcVSPI 抑制纤溶酶介导的纤维蛋白降解为纤维蛋白降解产物。 AcVSPI 还与细菌和真菌表面结合，并对真菌以及革兰氏阳性和革兰氏阴性菌表现出抗微生物活性活性细菌。这些研究结果证明了 AcVSPI 作为丝氨酸蛋白酶抑制剂的抗纤溶和抗微生物作用。